Beta-1- und beta-2-rezeptoren


Adrenerge Rezeptoren

Adrenerge Rezeptoren (AR) oder Adrenozeptoren sind eine Gruppe von Proteinen auf den Zelloberflächen mehrerer Körpergewebe, an die Adrenalin und Noradrenalin binden, damit sie in ihren Zielzellen wirken können. Die betreffenden Rezeptoren verwenden das G-Protein als Liganden. Von den Zelloberflächen aus beeinflussen sie die Adenylatcyclase-Aktivität von Zellen in einem cAMP-abhängigen Signaltransduktionsweg.

Sie können auch den Phosphatidylinositol-abhängigen Signaltransduktionsweg aktivieren.

Die adrenergen Rezeptoren werden in der Regel grob in zwei Klassen eingeteilt, Alpha und Beta, je nachdem, welche Art von G-Protein sie zur Bindung an die Katecholamine verwenden. Diese wiederum bestehen aus mehreren Sorten. Alle adrenergen Rezeptoren wirken auf die glatte Muskulatur und das Herz-Kreislauf-System, einschließlich des Herzens.

Ihre Hauptaufgabe ist es, Adrenalin und Noradrenalin zu binden. Dopamin kann jedoch auch sowohl alpha als auch beta adrenerg aktivieren Rezeptoren. [1]

Alpha-adrenerge Rezeptoren

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Alpha-adrenerge Rezeptoren werden in zwei Untergruppen eingeteilt. Sie sind vor allem Rezeptoren für Adrenalin und Noradrenalin. Noradrenalin hat eine größere Affinität zu alpha-adrenergen Rezeptoren.

  • Alpha-1-adrenerge Rezeptoren verwenden GQ- und G11-Proteine als Liganden, die, wenn sie an Katecholamine binden, adstringierend auf die glatte Muskulatur wirken. Sie kommen in den Arterien, der Gebärmutter, dem Herzmuskel usw. vor. Es gibt drei Isoformen, ? 1ASIND? 1 Mrd.AR und ? 1CSIND. [2] Sie wirken auf postsynaptische Membranen.
  • Alpha-2-adrenerge Rezeptoren verwenden Gi- und Go-Proteine als Liganden.

    Sie wirken bei Stress und Angst auf die hinteren Hornzellen des Rückenmarks, wirken schmerzlindernd und interagieren mit Opioiden. Sie wirken sowohl auf präsynaptische als auch auf postsynaptische Membranen. Die postsynaptische Regulation Adrenerge Agonisten und die präsynaptischen Agonisten hemmen die Sekretion von Neurotransmittern. Es gibt drei Formen von alpha-2-adrenergen Rezeptoren: ? 2ASIND?

    beta 1 och beta 2 receptorer

    2BAR und ? 2CSIND. [3]

Beta-adrenerge Rezeptoren

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Beta-adrenerge Rezeptoren werden in drei Gruppen eingeteilt. Sie betreffen unter anderem das Gehirn, den Herzmuskel, die Glykogenolyse und die glatte Muskulatur. Sie wirken auch auf das Langzeitgedächtnis und die synaptische Plastizität. Sogenannte Betablocker sind Antagonisten oder reverse Agonisten von beta-adrenergen Rezeptoren.

Bei

einem toxischen Kropf steigt die Anzahl der beta-adrenergen Rezeptoren im Herzen und im Gehirn,[5][6] bei einer Hypothyreose steigt die Anzahl in der Leber.[7] Die Anzahl der Beta-Rezeptoren in der Lunge wird durch Cortisol erhöht. [8]

Siehe auch

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Quellen

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  1. ^http://www.drugs.com/pro/dopamine-injection.html
  2. ^Brian C.

    Jensen et al., Functional alpha-1B adrenergic receptors on human epicardial coronary artery endothelial cells, Naunyn Schmiedeberg's Arch Pharmacol. 2010 Dec; 382(5-6): 475 482

  3. ^Carolyn A. Fairbanks et al., Pharmakologische Profile von alpha 2 adrenergen Rezeptor-Agonisten, identifiziert anhand von genetisch veränderten Mäusen und isobolographischen Analytik, Pharmacol Ther. August 2009; 123(2): 224 238.
  4. ^ abc] Tony Warne et al., Struktur eines ?1-adrenergen G-Protein-gekoppelten Rezeptors, Nature.

    2008 Juli 24; 454(7203): 486 491.

  5. ^LEWIS T. WILLIAMS et al., Thyroid Hormone Regulation of ?-Adrenergic Receptor Number, THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY Vol. 252, No 8, Ausgabe vom 25. April, S. 2787-2789, 1977
  6. ^George A. Mason et al., The Wirkungen des Schilddrüsenzustands auf beta-adrenerge und serotonerge Rezeptoren im Rattengehirn, Psychoneuroendocrinology Band 12, Ausgabe 4, 1987, Seiten 261-270
  7. ^Craig C.

    Malbon, Leberzell-Adenylatcyclase und ?-adrenerge Rezeptoren, THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY Vol. 255, Nr. 18, Ausgabe vom 25. September 1980, S. 8692-8699, 1980

  8. ^Kenji Mano et al., Wirkung von Hydrocortison auf beta-adrenerge Rezeptoren in Lungenmembranen, Life Sciences Band 25, Heft 22, 26. November 1979, Seiten 1925-1930